Везде

ОХНМХимическая физика Advances in Chemical Physics

  • ISSN (Print) 0207-401X
  • ISSN (Online) 3034-6126

Аэробный распад диметилтиомочевинного нитрозильного комплекса железа в присутствии альбумина и глутатиона

Вы можете
Код статьи
10.31857/S0207401X24020078-1
DOI
10.31857/S0207401X24020078
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Кормухина А. Ю.
  • Должность: Научно-образовательный центр “Медицинская химия”
  • Аффилиация:
    Федеральный исследовательский центр химической физики и медицинской химии Российской академии наук
    Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
    Московский государственный областной университет
Том/ Выпуск
Том 43 / Номер выпуска 2
Страницы
62-72
Аннотация
Нитрозильные комплексы железа (НКЖ), природные “депо” монооксида азота (NO), образуются при действии эндогенного NO на активные центры негемовых [2Fe‒2S]-белков. Их синтетические низкомолекулярные аналоги являются перспективными соединениями для использования в качестве лекарственных средств для терапии социально значимых заболеваний. В настоящей работе исследовано влияние бычьего сывороточного альбумина (BSA) и восстановленного глутатиона (GSH) на распад нитрозильного комплекса железа с N,N’-диметилтиомочевинными лигандами — [Fe(SC(NHCH3)2)2(NO)2]BF4 (комплекс 1) в аэробных условиях. В спектрах поглощения двойной системы BSA–комплекс 1 наблюдается появление широкой полосы при 370–410 нм, что свидетельствует о координации аэробного продукта распада комплекса в гидрофобном кармане белка с Cys34 и His39. Методом флуоресцентной спектроскопии изучено тушение собственной флуоресценции альбумина при титровании комплексом 1. Рассчитаны константа Штерна–Фольмера K = (2.3 ± 0.2)∙105 М–1 и радиус Фёрстера, равный 22.4 Å. Установлено, что в присутствии GSH УФ-спектр комплекса 1 кардинально меняется: появляются два максимума — при 312 и 363 нм, характерные для глутатионового биядерного НКЖ.
Ключевые слова
нитрозильные комплексы железа NO-доноры бычий сывороточный альбумин глутатион УФ-спектроскопия флуоресцентная спектроскопия метод функционала плотности
Дата публикации
14.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
2

Библиография

  1. 1. Ванин А.Ф. // Соросов. обр. журн. 2001. Т. 7. № 11. С. 7.
  2. 2. Ignarro L.J. // Circulation Res. 2002. V. 90. № 1. P. 21.
  3. 3. Ghimire K., Altmann H.M., Straub A.C. et al. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2017. V. 312. P. 254.
  4. 4. Константинова Т.С., Шевченко Т.Ф., Барсков И.В. и др. // Хим. физика. 2021. Т.40. № 2. С. 61.
  5. 5. Needleman P., Johnson JR. Eu. M. // J. Pharm. Exp. Therap. 1973. V. 184. P. 709.
  6. 6. Шуршина А.С., Галина А.Р., Кулиш Е.И. // Хим. физика. 2022. Т. 41. № 4. С. 63.
  7. 7. Pectol D.C., Khan S., Chupik R.B. et al. // Mol. Pharm. 2019. V. 16. P. 3178.
  8. 8. Психа Б.Л., Нешев Н.И., Соколова Е.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 7. С. 9.
  9. 9. Саратовских Е.А., Санина Н.А., Мартыненко В.М. и др. // Хим. физика. 2020. Т. 39. № 1. С. 39.
  10. 10. Chazov E.I., Rodnenkov O.V., Zorin A.V. et al. // Nitr. Ox. 2012. V. 26. P. 148.
  11. 11. Sanina N.A., Shmatko N.Y., Korchagin D.V. et al. // J. Coord. Chem. 2016. V. 69. P. 812.
  12. 12. Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // Inorg. Chem. Commun. 2014. V. 49. P. 44.
  13. 13. Akentieva N.P., Sanina N.A., Prichodchenko T.R. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2019. V. 486. P. 238.
  14. 14. Gizatullin A.R., Akentieva N.P., Sanina N.A. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2018. V. 483. P. 337.
  15. 15. Mumyatova V.A., Kozub G.I., Kondrat’eva T.A. et al. // Russ. Chem. Bull. 2019. V. 68. P. 1025.
  16. 16. Shmatko N.Yu., Korchagin D.V., Shilov G.V. et al. // Polyhedron. 2017. V. 137.
  17. 17. Акентьева Н.П., Санина Н.А., Приходченко Т.Р. и др. // Докл. АН. 2019. Т. 486. № 6. C. 742.
  18. 18. Lewandowska H., Kalinowska M., Brzóska K. et al. // Dalt Trans. 2011. V. 33. P. 8273.
  19. 19. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A. et al. // Methods. Enzym. 2008. V. 436. P. 445.
  20. 20. Otagiri M., Chuang V.T.G. / Albumin in Medicine. Singapore: Springer, 2016.
  21. 21. Peters J.T. // All About Albumin. 1st ed. N.Y.: Acad. Press, 1995.
  22. 22. André C., Guillaume Y.C. // Talanta. 2004. V. 63. P. 503.
  23. 23. Bal W., Sokołowska M., Kurowska E. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2013. V. 1830. P. 5444.
  24. 24. Patel S.U., Sadler P.J., Tucker A. // J. Amer. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 9285.
  25. 25. Scott B.J., Bradwell A.R. // Clin. Chem. 1983. V. 29. P. 629.
  26. 26. Boese M., Mordvintcev P.I., Vanin A.F. et.al. // Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 29244.
  27. 27. Townsend D.M., Tew K.D., Tapiero H. // Biomed. Pharm. 2003. V. 57. P. 145.
  28. 28. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. // Успехи биол. химии. 2014. Т. 54. C. 299.
  29. 29. Pokidova O.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // In. Chim. Acta. 2020. V. 502. P. 119369.
  30. 30. Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G.A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H.P., Izmaylov A.F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J.L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J.A., Jr., Peralta J.E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J.J., Brothers E., Kudin K.N., Staroverov V.N., Keith T., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J.C., Iyengar S.S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J.M., Klene M., Knox J.E., Cross J.B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Martin R.L., Morokuma K., Zakrzewski V.G., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Dapprich S., Daniels A.D., Farkas O., Foresman J.B., Ortiz J.V., Cioslowski J., Fox D.J. Gaussian 09. Rev. D.01. 2013.
  31. 31. Banerjee A., Sen S., Paul A. // Chem. A Europ. J. 2018. V. 24. P. 3330.
  32. 32. Emelyanova N.S., Gutsev L.G., Pokidova O.V. et al. // Inorg. Chim. Acta. 2021. V. 524. P. 120453.
  33. 33. Емельянова Н.С., Гуцев Л.Г., Загайнова Е.А. и др. // Изв. РАН. 2022. T. 9. C. 1.
  34. 34. Vanin A.F., Poltorakov A.P., Mikoyan V. D. et al. // Nitr. Ox. 2010. V. 23. P. 136.
  35. 35. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Kormukhina A. Yu. et al. // Dalt. Trans. 2022. V. 51. P. 6473.
  36. 36. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // J. Mol. Str. 2019. V. 1192. P. 264.
  37. 37. Peterman B.F., Laidler K.J. // Arch. Biochem. Biophys. 1980. V. 199. P. 158.
  38. 38. Lakowicz J.R., Joseph R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. USA: Springer, 2006.
  39. 39. Förster T. // Ann. Phys. 1948. V. 437. P. 55.
  40. 40. Chen Y., Barkley M.D. // Biochem. 1998. V. 37. P. 9976.
  41. 41. Mahammed A., Gray H. B., Weaver J. J. et al. // Bioconj. Chem. 2004. V. 15. P. 738.
  42. 42. Pokidova O.V., Luzhkov V.B., Emel’yanova N.S. et al. // Dalt. Trans. 2020. V. 49. P. 2674.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека