- Код статьи
- 10.31857/S0207401X24040109-1
- DOI
- 10.31857/S0207401X24040109
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 43 / Номер выпуска 4
- Страницы
- 81-87
- Аннотация
- Статья посвящена изучению структурно-функциональных повреждений фибриногена, обработанного гипохлоритом HOCl в диапазоне его концентраций (10–100 мкМ). Методом тандемной масс-спектрометрии обнаружено 15 модифицированных аминокислотных остатков, демонстрирующих дозозависимую чувствительность к воздействию окислителя. Методами турбидиметрии и конфокальной лазерной сканирующей микроскопии показано, что окисление фибриногена под действием 25–100 мкМ HOCl приводит к образованию более плотного сгустка, отложенному началу полимеризации и уменьшению наклона полимеризационной кривой предположительно за счет конформационных изменений в молекуле белка. В то же время при низкой концентрации HOCl (10 мкМ) по меньшей мере шесть аминокислотных остатков уже значимо модифицированы (на 9–29%), но функционально такой окисленный белок не отличим от нативного. Предполагается, что обнаруженные аминокислотные остатки могут играть роль поглотителей активных форм кислорода, препятствующих нарушению функций фибриногена.
- Ключевые слова
- фибриноген фибриновый гель окисление высокоэффективная жидкостная хроматография тандемная масс-спектрометрия конфокальная лазерная сканирующая микроскопия
- Дата публикации
- 14.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 1
Библиография
- 1. Weigandt K.M., White N., Chung D. et al. // Biophys. J. 2012. V. 103. № 11. P. 2399. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2012.10.036
- 2. Klebanoff S.J. // J. Leukocyte Biology. 2005. V. 77. № 5. P. 598. https://doi.org/10.1189/jlb.1204697
- 3. Hawkins C.L., Pattison D.I., Davies M.J. // Amino Acids. 2003. V. 25. № 3–4. P. 259. https://doi.org/10.1007/s00726-003-0016-x
- 4. Yurina L.V., Vasilyeva A.D., Bugrova A.E. et al. // Dokl Biochem Biophys. 2019. V. 484. № 1. P. 37. https://doi.org/10.1134/S1607672919010101
- 5. Yurina L.V., Vasilyeva A.D., Indeykina M.I. et al. // Free Radical Research. 2019. V. 53. № 4. P. 430. https://doi.org/10.1080/10715762.2019.1600686
- 6. Васильева А.Д., Юрина Л.В., Азарова Д.Ю. и др. // Хим. физика. 2022. Т. 41. № 2. C. 51. https://doi.org/10.31857/S0207401X220201455
- 7. White N.J., Wang Y., Fu X. et al. // Free Radical Biol.Med. 2016. V. 96. P. 181. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.04.023
- 8. Lau W.H., White N.J., Yeo T.W. et al. // Sci Rep. 2021. V. 11. № 1. P. 15691. https://doi.org/10.1038/s41598-021-94401-3
- 9. Щеголихин А.Н., Васильева А.Д., Юрина Л.В. и др. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 2. С. 66. https://doi.org/10.31857/S0207401X21020151
- 10. Вассерман Л.А., Юрина Л.В., Васильева А.Д. и др. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 11. С. 59. https://doi.org/10.31857/S0207401X21110108
- 11. Васильев Е.С., Карпов Г.В., Шартава Д.К. и др. // Хим. физика. 2022. Т. 41. № 5. С. 10. https://doi.org/10.31857/S0207401X22050119
- 12. Weisel J.W., Nagaswami C. // Biophys. J. 1992. V. 63. № 1. P. 111. https://doi.org/10.1016/S0006-3495 (92)81594-1
- 13. Kaufmanova J., Stikarova J., Hlavackova A. et al. // Antioxidants. 2021. V. 10. № 6. P. 923. https://doi.org/10.3390/antiox10060923
- 14. Sakharov D.V., Nagelkerke J.F., Rijken D.C. // Biol. Chem. 1996. V. 271. № 4. P. 2133. https://doi.org/10.1074/jbc.271.4.2133
- 15. Pechik I., Madrazo J., Mosesson M.W. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2004. V. 101. № 9. P. 2718. https://doi.org/10.1073/pnas.0303440101
- 16. Weisel J.W., Litvinov R.I. // Fibrous Proteins: Structures and Mechanisms. Cham: Springer Intern. Publ. 2017. V. 82. P. 405. https://doi.org/10.1007/978-3-319-49674-0_13
- 17. Medved L., Weisel J.W. // Thromb Haemost. 2022. V. 122. № 8. P. 1265. https://doi.org/10.1055/a-1719-5584
