- Код статьи
- 10.31857/S0207401X24120086-1
- DOI
- 10.31857/S0207401X24120086
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 43 / Номер выпуска 12
- Страницы
- 84-94
- Аннотация
- В данной работе с использованием методов крупнозернистого молекулярного моделирования проводится исследование взаимодействия связывающего ДНК белка из голодающих клеток (DNA-binding protein from starved cells (Dps)) бактерии Escherichia coli с участками ДНК различной длины и состава. Исследованы особенности связывания ДНК в двумерных кристаллах белка Dps. С помощью методов поиска свободной энергии – термодинамического интегрирования и линейной энергии взаимодействия – определены наиболее благоприятные условия связывания ДНК и Dps.
- Ключевые слова
- молекулярная динамика термодинамическое интегрирование линейная энергия взаимодействия взаимодействия Dps–ДНК полноатомные модели крупнозернистые модели бактерия Escherichia coli
- Дата публикации
- 14.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 4
Библиография
- 1. Ткаченко А.Г. Молекулярные механизмы стрессорных ответов у микроорганизмов. Екатеринбург: УрО РАН, 2012.
- 2. Amemiya H.M., Schroeder J., Freddolino P.L. // Transcription. 2021. V. 12. № 4. P. 182. https://doi.org/10.1080/21541264.2021.1973865
- 3. Minsky A., Shimoni E., Frenkiel-Krispin D. // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2002. V. 3. № 1. P. 50. https://doi.org/10.1038/nrm700
- 4. Loiko N., Danilova Y., Moiseenko A. et al. // PLoS One. 2020. V. 15(10). № e0231562. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0231562
- 5. Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 3. С. 60. https://doi.org/10.31857/S0207401X21030079
- 6. Крупянский Ю.Ф., Коваленко В.В., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 4. С. 638. https://doi.org/10.31857/S0006302922040020
- 7. Almirón M., Link A.J., Furlong D., Kolter R. // Genes Dev. 1992. V. 612. P. 2646. https://doi.org/10.1101/gad.6.12b.2646
- 8. Karas V.O., Westerlaken I., Meyer A.S. // J. Bacteriol. 2015. V. 197. № 19. P. 3206. https://doi.org/10.1128/jb.00650-15
- 9. Orban K., Finkel S.E. // J. Bacteriol. 2022. V. 204. № e00036-22. https://doi.org/10.1128/jb.00036-22
- 10. Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E. et al. // Nat. Struct. Biol. 1998. № 5. P. 294. https://doi.org/10.1038/nsb0498-294
- 11. Frenkiel-Krispin D., Minsky A // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 311. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.014
- 12. Лойко Н.Г., Сузина Н.Е., Соина В.С. и др. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 703. https://www.elibrary.ru/item.asp?id=35516020
- 13. Kovalenko V., Popov A., Santoni G. et al. // Acta Cryst. 2020. V. F76. P. 568. https://doi.org/10.1107/S2053230X20012571
- 14. Синицын Д.О., Лойко Н.Г., Гуларян С.К. и др.// Хим. физика. 2017. Т. 36. № 9. С. 59. https://doi.org/10.1134%2FS1990793117050128
- 15. Moiseenko A., Loiko N., Tereshkina K. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 517 № 3. P. 463. https://doi.org/10.1016%2Fj.bbrc.2019.07.103
- 16. Ceci P., Cellai S., Falvo E. et al. // Nucleic Acids Res. 2004. V. 32(19). P. 5935. https://doi.org/10.1093/nar/gkh915
- 17. Minsky A., Wolf S.G., Frenkiel D. et al. // Nature. 1999. V. 400. P. 83. https://doi.org/10.1038/21918
- 18. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // JPCS. 2021. V. 2056 (1). № 012016. https://doi.org/10.1088/1742-6596/2056/1/012016
- 19. Loiko N.G., Tereshkin E.V., Kovalenko V.V. et al. // Microbiology. 2023. V. 92 (1). P. S78. https://doi.org/10.1134/S0026261723603640
- 20. Tereshkin E., Tereshkina K., Loiko N. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 37. P. 2600. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1492458
- 21. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Коваленко В.В. и др. // Хим. физика. 2019. V. 38. № 40. С. 48. https://doi.org/10.1134/S199079311905021X
- 22. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Лойко Н.Г. и др. // Хим. физика. 2023. Т. 42. № 5. С. 30. https://doi.org/10.31857/S0207401X23050138
- 23. Uusitalo J.J., Ing´olfsson H.I., Akhshi P. et al. // JCTC. 2015. V. 11. № 8. P. 3932. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00286
- 24. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // Supercomput. Front. Innov. 2022. V. 9. № 2. P. 33. https://doi.org/10.14529/jsfi220203
- 25. Antipov S.S., Tutukina M.N., Preobrazhenskaya E.V. et al. // PLoS One. 2017. V. 12. № e0182800. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0182800
- 26. Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. // J. Chem. Theory Comput. 2008. V. 4. P. 435. https://doi.org/10.1021/ct700301q
- 27. Hadley K.R., McCabe C. // Mol. Simul. 2012. V. 38. P. 671. https://doi.org/10.1080/08927022.2012.671942
- 28. Bussi G., Donadio D., Parrinello M. // J. Chem. Phys. 2007. V. 126(1). № 014101. https://doi.org/10.1063/1.2408420
- 29. Aqvist J., Marelius J. // Comb. Chem. High Throughput Screening. 2001. V. 4. P. 613. https://doi.org/10.2174/1386207013330661
- 30. Amadei A., Linssen A.B., Berendsen H.J. // Proteins. 1993. V. 17. № 4. P. 412. https://doi.org/10.1002/prot.340170408
- 31. Azam T.A., Ishihama A. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274(46). P. 33105. https://doi.org/10.1074/jbc.274.46.33105
- 32. Jen-Jacobson L. // Biopolymers. 1997. V. 44. P. 153. https://doi.org/10.1002/ (SICI)1097-0282(1997) 44:23.0.CO;2-U
- 33. Anashkina A.A. // Biophys Rev. 2023. V. 15. P. 1007. https://doi.org/10.1007/s12551-023-01137-7
- 34. Miller J.L., Kollman P.A. // Phys. Chem. 1996. V. 100. № 20. P. 8587. https://doi.org/10.1021/jp9605358
